As enzimas, também conhecidas por catalisadores biológicos, são um grupo de substâncias orgânicas com atividade dentro ou fora das células. Têm funções catalisadoras, catalisando reações químicas que, sem a sua presença, dificilmente aconteceriam. Esta capacidade torna-as indicadas para aplicações industriais, como por exemplo nas indústrias farmacêutica ou alimentar.
Nos sistemas vivos, a maioria das reações bioquímicas dá-se em vias metabólicas, ou seja reações em cadeia em que o produto de uma reação é utilizado como reagente na reação seguinte.
As enzimas foram descobertas no século XIX, aparentemente por Pasteur, que concluiu que a fermentação do açúcar em álcool pela levedura era catalisada por fermentos. Em 1878, Wilhelm Kühne empregou pela primeira vez o termo "enzima" para descrever este fermento.
Posteriormente, Eduard Buchner demonstrou que a fermentação alcoólica se deve à ação de enzimas e não à simples ação fisiológica das células de leveduras. Esta descoberta valeu-lhe o prémio Nobel de Química em 1907.
As enzimas são proteínas, geralmente conhecidas como catalisadores biológicos que possuem a capacidade de aumentar a velocidade das reações bioquímicas, tornando-as muito mais rápidas, sendo também bastante específicas.
As enzimas atuam apenas sobre certas moléculas, chamadas substratos (que são os reagentes). Uma célula viva pode conter cerca de 3000 enzimas diferentes, cada uma catalisando uma reação específica na qual um substrato é transformado nos produtos apropriados.
Geralmente as enzimas são proteínas de dimensões elevadas que contém um ou mais centros ativos. É nesses locais que ocorrem as interações com o substrato. Os centros ativos são compatíveis apenas com certas moléculas, tal como a relação que existe entre uma fechadura e a sua chave. Esta teoria ficou conhecida como a teoria da chave-fechadura e foi desenvolvida pelo químico alemão Emil Ficher em 1894. Esta teoria consegue explicar a especificidade das enzimas mas não explica o facto de se verificar experimentalmente que a enzima se pode ligar a substratos de diferentes tamanhos e formas.
Em 1958, Daniel Koshland sugeriu uma modificação ao modelo de chave-fechadura (modelo do encaixe induzido). Assim, uma vez que as enzimas exibem estruturas flexíveis, o centro ativo altera a sua forma interagindo com o substrato, enquanto esse mesmo substrato vai interagindo com a enzima. Esta sequência pode ser observada na figura apresentada em baixo.
Fig. 2 - Modelo do encaixe induzido
As enzimas digestivas reduzem os alimentos em componentes menores que são mais facilmente absorvidos no intestino.
As enzimas são utilizadas em larga escala em inúmeras indústrias. Apresento a seguir alguns exemplos: São usadas na indústria alimentar (Panificação, produção de cerveja e vinhos, lacticínios), indústria têxtil, de papel e celulose (remoção de depósitos nas máquinas de papel), curtumes, cosmética ou produção de detergentes (nos produtos de limpeza, encontram-se determinados tipos e enzimas que ajudam a digerir as gorduras e proteínas presentes nas nódoas), de entre as mais importantes.
Uma aplicação industrial importante é a produção de antibióticos. Também são usadas na medicina, em investigação laboratorial e na medição de concentrações de substâncias com interesse clínico (como as análises clínicas).
As enzimas são essenciais para aumentar a eficácia dos processos industriais, assim como de outras reações que exigem a sua presença, podendo ser aplicadas num grande número de situações diferentes, apresentando muitas vezes vantagens em relação aos catalisadores químicos.
Por outro lado as enzimas são componentes essenciais à sobrevivência de muitos seres vivos, tal como nós, os seres humanos. Elas são responsáveis pelo armazenamento de energia, facilitam a digestão e ativam funções desde a respiração até a visão. As enzimas são substâncias indispensáveis à vida.
Raymond Chang, 5ª Edição, “Química”, Lisboa, McGraw-Hill